Enzyme
Une enzyme est une molécule permettant d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire.
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Métabolisme - Enzyme - Catalyse
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Définitions :
- C'est une protéine qui agit comme un catalyseur permettant d'accélérer jusqu'à un million de fois les réactions chimiques du ... (source : www-ed-sdvs.u-strasbg)
- substance protéique qui catalyse, accélère une réaction biochimique. (source : pagesperso-orange)
- nf élément biologique qui déclenche des réactions chimiques indispensables à la vie. (source : lacaseauxenfants)
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Une enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833[1]. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont appelée diastase (ethym : diastasis = séparation) car elle séparait le sucre soluble de l'amidon. On l'appelle aussi α -amylase (alpha-amylase).
La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus fréquemment d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivit du suffixe «ase». Exemples :
- Le glucose oxydase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose.
- L'amidon synthétase catalyse la synthèse de l'amidon.
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.
Les premières enzymes isolées furent en premier lieu appelées ferments solubles, diastases ou zymases.
Il existe deux grandes catégories d'enzymes : les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés) et les enzymes qui sont en deux «parties» :
L'association de la partie protéique (apœnzyme) et de la partie non-protéique (cofacteur) forme «l'hétérœnzyme».
Sans la cœnzyme, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu.
Exemple : L'AminoAcyl transférase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin d'ATP (
Article détaillé : site actif. La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure (secondaire et tertiaire) d'un site spécifique nommé le site actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques. Une fois fixés, les substrats vont réagir et se transformer en produit.
Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison/fixation/reconnaissance (qui reconnaît la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (qui permet la réaction transformant le substrat en produit).
La «Vitesse initiale» de réaction enzymatique
La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit constitué ou de réactif disparu par unité de temps.
L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michælis dans le cas d'une enzyme simple, à un seul site de fixation (enzyme dite michaélienne). Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale.
De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :
- les concentrations en enzyme et en substrat ;
- les concentrations en ions métalliques ;
- les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ... ) ;
- la présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique.
La réaction enzymatique dépend des caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction :
- la température : en conditions optimales, elle doit approcher les 37 à 38 °C. Ces valeurs sont indicatives d'enzymes d'animaux à sang chaud, soit presque la température du corps. À l'inverse, si la température dépasse les 60 °C, l'enzyme est dénaturée (rupture des liaisons hydrogènes localisées dans des parties variables de la protéine), il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu. Si la température est en dessous de 5 °C, l'enzyme est inactivée car l'agitation moléculaire génèrée par la chaleur est limitée : les molécules de substrat et les enzymes se rencontrent difficilement. Il existe des enzymes thermostables, telles que par exemple l'ADN polymérase utilisée dans la PCR.
- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon, à pH acide, à peu près 3, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine. L'état de protonation soit du site actif soit du site de liaison peut en effet être critique dans l'activité de l'enzyme. À l'inverse, certaines enzymes sont assez peu sensibles aux variations de pH. Néanmoins, sous un pH "extrême" (13-14) l'enzyme est dénaturée comme pour une température dépassant 60 °C.
La régulation de l'activité enzymatique
Réguler l'activité des enzymes sert à réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et par conséquent de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations.
Certaines enzymes sont actives lorsqu'elle s sont phosphorylées, d'autres lorsqu'elle s sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, tandis que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.
La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.
Classement et appellation des enzymes
Les enzymes sont classées en six principaux groupes, selon le type de réaction qu'elles catalysent :
- oxydo-réductases (EC 17) ;
- transférases (EC 8) ;
- hydrolases (EC 11) ;
- lyases (EC 7) ;
- isomérases (EC 6) ;
- ligases (EC 5).
Les enzymes sont le plus souvent appelées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un dispositif numérique standard. Leur numéro est délivré par l'«Enzyme Commission» (EC) voir
- enzyme allostérique : enzyme multimérique dont l'activité est régulée par une molécule non substrat.
- enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût, l'aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases «attendrissent» les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires perfectionnant la qualité de la transformation des aliments.
- enzyme inductible : enzyme qui est synthétisée seulement en présence du substrat, ou d'une molécule voisine, qui agit comme inducteur ;
- enzyme répressible : enzyme dont l'activité peut être réduite par la présence d'une molécule régulatrice ;
- enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l'activité contrôle le rendement du produit final d'une voie métabolique multi-enzymatique... ;
- enzyme constitutive : enzyme dont la concentration dans la cellule est constante et n'est pas influencée par une concentration en substrat.
Les mutations des gènes codant pour des enzymes sont à l'origine des maladies enzymatiques, qui sont pour la majorité des maladies métaboliques.
- (fr) Vidéo éducative sur une molécule inhibant l'action d'une enzyme, la NEP, pour réguler la transmission de la douleur
- (en) BRENDA : base de données sur les enzymes
- Visualisation d'enzymes en 3D
- ↑ Payen et Persoz, «Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels», Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books.
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La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 06/11/2009.
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