Coenzyme

A l'exception des hydrolases, la majorité des enzymes sont constituées de deux éléments :

• une apœnzyme, de nature protéique^[1], par conséquent codé par le génome, impliquée dans la reconnaissance du substrat et sa liaison,
• un cœnzyme, molécule organique de petite taille de nature non protéique.

La combinaison du cœnzyme et de l'apœnzyme forme l'hétérœnzyme (enzyme complète).

Caractéristiques

Les cœnzymes facilitent l'activité de l'enzyme, et sont même fréquemment indispensables. Énormément ne sont pas synthétisés par l'ensemble des êtres vivants, ce sont des facteurs de croissance ou des vitamines. Chez l'homme et les organismes supérieurs, le cœnzyme doit être apporté par l'alimentation alors que chez les procaryotes, il existe des chaînes biosynthétiques permettant à la cellule de synthétiser l'ensemble des cœnzymes nécessaires à leur survie à partir d'une source de carbone (glucide généralement). Les chaînes de synthèse des cœnzymes sont fréquemment particulièrement complexes, faisant intervenir plus d'une dizaine d'étapes. Un exemple de cœnzyme qui ne soit pas une vitamine est donné par les complexes ferroporphyriques dont l'apœnzyme est un cytochrome (p450 par exemple) et dont la chaîne biosynthétique est conservée chez l'homme. Il existe une vingtaine de cœnzymes, pour plus de deux mille enzymes : la spécificité de la réaction dépend seulement de l'apœnzyme et non du cœnzyme. À l'inverse des substrats qui sont transformés en produit durant la réaction enzymatique, les cœnzymes finissent toujours par retrouver leur état d'origine, quelquefois lors d'une seconde réaction enzymatique.

Dans leur structure chimique, les cœnzymes sont , pour la majorité, riches en électrons π (par un ou plusieurs noyaux cycliques) qui leur confère leur pouvoir catalytique.

Ils réagissent stœchiométriquement (mole à mole) à la réaction enzymatique.

Deux types de cœnzymes

Les réactions auxquelles participent les cœnzymes sont des réactions de transfert (d'électrons, de protons, de groupement phosphate etc. ) Ils servent d'accepteur temporaire. On peut distinguer :

Les cœnzymes activateurs ou groupements prosthétiques

Les groupements prosthétiques sont fortement liés à l'apœnzyme par des liaisons covalentes. Ils ne se détachent pas de l'apœnzyme au cours de la réaction (exemple : FAD). L'enzyme elle-même les remets en état d'origine.

Les cœnzymes transporteurs

Les cœnzymes transporteurs ou cosubstrats : ils se dissocient aisément de l'apœnzyme. Le cœnzyme ne retrouve son état d'origine que lors d'une seconde réaction faisant intervenir une deuxième enzyme (exemple : NAD, ATP). Lorsque l'enzyme est inactive, le cœnzyme n'est pas fixé à l'enzyme.

Classification des cœnzymes

• Cœnzymes d'oxydoréduction :
  • Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD⁺/NADH, H⁺)  ;
  • Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP⁺/NADPH, H⁺)  ;
  • Flavine mononucléotide (FMN/FMNH₂)  ;
  • Flavine adénine dinucléotide (FAD/FADH₂)  ;
  • Cœnzyme Q (CoQ/CoQH₂) ;
  • Les cytochromes (Cyt[Fe²⁺]/Cyt[Fe³⁺]).
• Cœnzymes de transfert de groupements :

  Adénosine triphosphate (ATP/ADP/AMP)  ; Cytidine triphosphate (CTP/CDP/CMP)  ; Guanosine triphosphate (GTP/GDP/GMP)  ; Thymidine triphosphate (TTP/TDP/TMP)  ; Uridine triphosphate (UTP/UDP/UMP)  ;

  Cœnzyme A (CoA-SH)  ; Thiamine pyrophosphate (TPP)  ; Acide lipoïque ou lipoate ; Pyridoxal phosphate (PALP)  ; Biotine.

Voir aussi

• Enzyme
• Holœnzyme

Notes et références

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