Ribonucléase

Les ribonucléases (ou RNases) sont un type de nucléases qui catalysent la dégradation de l'ARN en éléments plus petits. On divise les ribonucléases en endoribonucléases et exoribonucléases et on les répartit en plusieurs sous-classes au sein de la nomenclature EC des enzymes : EC 2.7 pour les phosphotransférases et EC 3.1 pour les hydrolases.

Fonction

Tous les organismes étudiés contiennent de nombreuses ribonucléases de différentes classes, ce qui montre que la dégradation de l'ARN est un processus particulièrement ancien et important. Nettoyeuses des ARN qui ne sont plus nécessaires, les ribonucléases jouent un rôle clé dans la maturation de la totalité des molécules d'ARN, autant les ARN messagers qui transportent du matériel génétique pour la fabrication des protéines, que les ARN non-codants retrouvés dans divers processus cellulaires. En outre, des dispositifs de dégradation d'ARN actifs sont un premier moyen de défense contre les virus à ARN et permettent d'apporter des mécanismes immunitaires cellulaires plus avancés tels que retrouvés avec les ARNi.

Certaines cellules sécrètent aussi d'abondantes quantités de ribonucléases non-spécifiques tels que les RNAses A et T1. Les ribonucléases sont par conséquent des enzymes particulièrement abondantes d'où l'espérance de vie particulièrement courte pour un ARN qui n'est pas dans un environnement protégé. Il est à noter que l'ensemble des ARN intracellulaires sont protégés de l'activité des RNases par un certain nombre de stratégies, comme la 5'-cap, la polyadénylation de l'extrémité 3'de l'ARN et l'adjonction de protéines réalisant des complexes ARN - protéines nommées ribonucléoprotéines ou plus simplement RNP.

Un autre moyen de protection des ARN est l'existence d'un inhibiteur de la ribonucléase (RI), qui représente un pourcentage assez important des protéines cellulaires -environ 0, 1%- dans certains types de cellules et qui se lie à certaines ribonucléases avec une affinité bien supérieure à toute interaction protéine-protéine, la constante de dissociation pour le complexe RI-RNase est d'environ 20 fentoMoles dans des conditions physiologiques. Le RI est utilisé dans la majorité des laboratoires qui étudient l'ARN pour protéger leurs échantillons contre la dégradation par les ribonucléases environnantes.

Semblables aux enzymes de restriction, qui clivent particulièrement particulièrement des séquences d'ADN double brin, on a trouvé et classé un certain nombre d'endoribonucléases capables de reconnaître et de cliver certaines séquences d'ARN simple brin.

Les ribonucléases jouent un rôle critique dans de nombreux processus biologiques, comme l'angiogenèse et de l'auto-incompatibilité chez les plantes à fleurs (les angiospermes). Les ribonucléases semblent aussi intervenir dans les dispositifs toxine-antitoxine responsables de la stabilité des loci des plasmides et comme éléments de réponse au stress, quand elles se présentent sur les chromosomes.

Classification

Les principaux types d'endoribonucléases

• EC 3.1.27.5 : la RNase A est une ribonucléase fréquemment utilisée en recherche. RNase A (par exemple, la ribonucléase pancréatique bovine A : PDB 2aas) est l'une des plus robustes enzymes utilisées fréquemment en laboratoire. Une méthode d'isolementconsiste à faire bouillir un extrait cellulaire brut de pancréas bovin jusqu'à ce que l'ensemble des enzymes autres que la ribonucléase A soient dénaturées. Elle agit particulièrement sur les ARN simple brin. Elle se fixe à l'extrêmité 3'des chaines terminées par une molécule impaire de C ou U libérant un résidu 3'-phosphorylés grâce à l'intermédiaire d'un 2', 3'monophosphate cyclique.
• EC 3.1.26.4 : la RNase H est une ribonucléase qui clive la chaine d'ARN à partir de l'extrêmité 3'des duplex ADN/ARN libérant un ADN simple brin. La RNase H est une endonucléase non-spécifique qui catalyse le clivage de l'ARN par une réaction d'hydrolyse. La RNase H libère des pros=duits 5'-phosphorylés.
• EC numéro 3.1. ? : la RNase I clive l'extrêmité 3'd'un ARN simple brin libérant un nucléotide 5'hydroxyle, 3'phosphate, par l'intermédiaire d'un 2'-3'-cyclic monophosphate.
• EC 3.1.26.3 : la RNase III est un type de ribonucléase qui clive le précurseur des ARN ribosomiques (ARNr 16s et 23s) de l'ARN transcrit des opérons des procaryotes. Elle dégrade l'ARN double brin (dsRNS) -
• EC numéro 3.1. ? : La RNase L est uné nucléase induite par interféron qui, une fois activée, détruit l'ensemble des ARN dans les cellules.
• EC 3.1.26.5 : La RNase P est un type de ribonucléase unique. Elle élimine le segment 5'du précurseur des ARNt. Cette enzyme est une ribonucléoprotéine, composée d'une protéine et d'un ARN, quelquefois nommé ARN M1. Cet ARN de l'enzyme est un Ribozyme. La partie protéique de l'enzyme n'est pas indispensable au pouvoir catalytique des ribonucléases P de procaryotes ; elle est indispensable aux ribonucléases P des eucaryotes et des archéobactéries, mais son rôle se limiterait à maintenir l'ARN catalytique dans une conformation qui lui permet d'être actif comme phosphodiestérase. Une forme spécifique de RNase P, une protéine ne possédant pas d'ARN a été découvert récemment [1].
• EC numéro 3.1. ? : La RNase PhyM est spécifique des ARN simple brin. Elle à pour but de l'extrêmité 3'des résidus A et U impairs.
• EC 3.1.27.3 : La RNase T1 est spécifique des ARN simple brin. Elle à pour but de l'extrêmité 3'des résidus impairs G.
• EC 3.1.27.1 : La RNase T2 est spécifique des ARN simple brin. Elle à pour but de l'extrêmité 3'des 4 résidus, mais plutôt à l'extrêmité 3'de l'As.
• EC 3.1.27.4 : La RNase U2 est spécifique des ARN simple brin. Il s'attache 3'-impair A fin de résidus.
• EC 3.1.27.8 : La RNase V1 est spécifique des ARN double brins. Elle s'attache aux deux extrêmités de la chaine.
• EC 3.1.27.8 : La RNase V

Voir aussi

• Le diéthylpyrocarbonate (DEPC) est un inhibiteur des RNases.
• La Ribonucléase a permis à Christian Bœhmer Anfinsen de corréler directement la structure primaire des protéines à la structure tertiaire (pour de petites protéines).

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