Hème oxygénase

L'hème oxygénase (HO) est une enzyme qui catalyse la dégradation de l'hème. Ses produits de dégradation sont la biliverdine, du fer et du monoxyde de carbone.

Réaction

L'hème oxygénase scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine sera ensuite convertie en bilirubine par la bilirubine réductase.

La réaction peut s'écrire ainsi :

Hème + 3 AH₂ + 3 O₂ → biliverdine + Fe₂+ + CO + 3A + 3 H₂O

Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est du à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème oxygénase est particulièrement importante au niveau de la rate, quand les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.

Isoformes

Il existe trois isoformes de l'hème oxygénase.

L'hème oxygénase 1 (HO-1) est l'isoforme induit en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines... ). L'hème oxygenase 2 (HO-2) est l'isoforme constitutif exprimé dans les conditions normales d'homéostasie. Il existe un troisième isoforme, l'hème oxygenase 3 (HO-3) sans activité catalytique propre.

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