Cholinestérase

En biochimie une cholinestérase est une enzyme qui catalyse la réaction d'hydrolyse d'un ester de la choline en choline et en acide acétique.



Catégories :

Enzyme

L'acétylcholinestérase est la principale enzyme du genre cholinestérase.

En biochimie une cholinestérase est une enzyme qui catalyse la réaction d'hydrolyse d'un ester de la choline (acétylcholine, butyrylcholine) en choline et en acide acétique. En physiologie, cette réaction est indispensable pour permettre aux récepteurs cholinergiques de revenir à leur état de repos après activation.

Types

Il existe deux types de cholinestérases, distinguées par leur affinité pour l'acétylcholine et la butyrylcholine :

Histoire

En 1968, Walo Leuzinger et coll. isolèrent l'enzyme à partir de l'anguille électrique à la Columbia University de New York [1], [2]

La structure tridimensionnelle de l'acétylcholinestérase a été déterminée en 1991 par Jœl Sussman et coll. [3]

Les cholinestérases en médecine

Implications pathologiques

Le déficit congénital ou acquis en pseudocholinestérase est un état latent qui ne se manifeste en pratique que quand le sujet reçoit des médicaments dont le métabolisme est dépendant de ces enzymes (par exemple suxaméthonium et mivacurium en anesthésie). Une élévation du taux plasmatique des pseudocholinestérases est observée dans plus de 90 % des cas d'infarctus du myocarde à la phase aiguë. [4] Le dosage de l'acétylcholinestérase dans le liquide amniotique ponctionné par amniocentèse sert à confirmer le diagnostic de défaut de fermeture du tube neural (malformation embryologique). [5]

Inhibiteurs des cholinestérases

On regroupe sous le terme d'inhibiteurs de cholinestérases (ou anticholinestérasiques) les molécules dont le rôle est l'inactivation de l'enzyme. Certaines d'entre elles (néostigmine, pyridostigmine, édrophonium, galantamine, ... ) peuvent être utilisées dans un but thérapeutique, par exemple en anesthésie-réanimation (antagonisation des curares), dans le traitement de la myasthénie, du glaucome et de la maladie d'Alzheimer.

Mais ce sont aussi des poisons mortels. Des inhibiteurs de cholinestérases sont présents dans certains venins de serpent, dans des gaz neurotoxiques (sarin, gaz VX), dans des pesticides et dans les colliers antiparasitaires pour chats. Ils sont aussi incriminés dans la survenue de certaines maladies congénitales.

Article détaillé : Anticholinestérase.

Références

  1. (en) Leuzinger W, Baker AL. Acetylcholinesterase, i. Large-scale purification, homogeneity, and amino acid analysis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1967 Feb; 57 (2)  : 446-451. PMCID : 335526
  2. (en) Leuzinger W, Baker A L, Cauvin E. Acetylcholinesterase, II. Crystallization, Absorption Spectra, Isoionic Point. Proc Natl Acad Sci U S A, Vol. 59, No. 2 (Feb. 15, 1968), pp. 620-623. PMCID : 224717
  3. (en) Sussman JL, Harel M, Frolow F, Œfner C, Goldman A, Toker L, Silman I. Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica : a prototypic acetylcholine-binding protein. Science 1991;253 :872-9. PMID 1678899.
  4. (en) Textbook of Medical Biochemistry, MN Chatterjea & Rana Shinde, 6th Ed, 2005 (Pg 565)
  5. (en) Foundation for Blood Research


Recherche sur Google Images :



"Cholinesterase is blocked"

L'image ci-contre est extraite du site atsdr.cdc.gov

Il est possible que cette image soit réduite par rapport à l'originale. Elle est peut-être protégée par des droits d'auteur.

Voir l'image en taille réelle (472 x 242 - 43 ko - png)

Refaire la recherche sur Google Images

Recherche sur Amazone (livres) :




Ce texte est issu de l'encyclopédie Wikipedia. Vous pouvez consulter sa version originale dans cette encyclopédie à l'adresse http://fr.wikipedia.org/wiki/Cholinest%C3%A9rase.
Voir la liste des contributeurs.
La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 06/11/2009.
Ce texte est disponible sous les termes de la licence de documentation libre GNU (GFDL).
La liste des définitions proposées en tête de page est une sélection parmi les résultats obtenus à l'aide de la commande "define:" de Google.
Cette page fait partie du projet Wikibis.
Accueil Recherche Aller au contenuDébut page
ContactContact ImprimerImprimer liens d'évitement et raccourcis clavierAccessibilité
Aller au menu